社评：中国既坚定又冷静，打还是谈请美方选
| Adenosintrifosfát | |
|---|---|
 Chemická struktura adenosintrifosfátu | |
| Obecné | |
| Systematicky název | [(2R,3S,4R,5R)-5-(6-aminopurin-9-yl)-3,4-dihydroxyoxolan-2-yl]methyl(hydroxy-fosfonooxyfosforyl)hydrogenfosfát |
| Triviální název | adenosintrifosfát |
| Funk?ní vzorec | C10H8N4O2NH2(OH)2(PO3H)3H |
| Sumární vzorec | C10H16N5O13P3 |
| Identifikace | |
| Registra?ní ?íslo CAS | 56-65-5 |
| Vlastnosti | |
| Molární hmotnost | 507,184 g/mol |
| Disocia?ní konstanta pKa | 6,5 |
Některá data mohou pocházet z datové polo?ky. | |
Adenosintrifosfát (ATP, zkratka z angl. adenosine triphosphate) je d?le?ity nukleotid[1] (resp. nukleosidtrifosfát), ktery se skládá z adenosinu a trojice fosfát? navázané na 5' uhlíku. Je zcela zásadní pro funkci v?ech známych buněk.[2] Jeho vyznam spo?ívá v tom, ?e p?i rozkladu ATP na ADP a Pi dochází k uvolnění zna?ného mno?ství energie. Tato energie se vyu?ívá témě? ve v?ech typech buně?nych pochod?, jako je namátkou celá ?ada biosyntetickych drah, vnitrobuně?ny transport a membránovy transport, vyroba protein? ?i syntéza RNA.
ATP se z chemického hlediska ?adí mezi tzv. 5' ribonukleotidy, které obsahují cukr ribózu a na 5' místě fosfátové skupiny. Existují i dal?í nukleotidy s podobnou stavbou a funkcí (nap?. GTP, UTP), ?ádny v?ak nemá tak v?estranné vyu?ití jako ATP.[1] Od ATP je také vhodné odli?ovat vzácněj?í deoxyadenosintrifosfát (dATP), jen? pat?í mezi deoxyribonukleotidy a p?edstavuje v podstatě jeden ze základních stavebních kamen? DNA.[1]
Historie vyzkumu
[editovat | editovat zdroj]Adenosintrifosfát byl v roce 1929 K. Lohmannem poprvé izolován z extraktu svalu.[1][3] A? v roce 1941 ale Fritz Albert Lipmann navrhl, ?e je ATP hlavní biomolekulou, je? umo?ňuje krátkodobé uchování a udílení energie v buňkách.[4] ATP bylo poprvé uměle p?ipraveno Alexanderem Toddem v roce 1948.[5] V roce 1949 ukázal Albert Szent-Gy?rgyi, ?e svalovy stah izolovanych myofibril m??e byt uměle vyvolán p?idáním ATP. O několik let později byla podobnym experimentem popsána role ATP v pohybu ?asinek.[2]
Struktura a vlastnosti
[editovat | editovat zdroj]
Adenosintrifosfát je nukleotid slo?eny z pětiuhlíkatého cukru ribózy, adeninu navě?eného na 1' uhlíku a trojice fosfátovych skupin na 5' uhlíku. Vazba mezi adeninem a ribózou se ozna?uje jako N-glykosidická. Fosfátové skupiny jsou p?ipojeny mezi sebou anhydridovymi vazbami a k ribóze tzv. fosfodiesterovou vazbou. ?asto se uvádí, ?e anhydridové vazby mezi fosfáty jsou bohaté na energii ?i makroergické a znázorňují se vlnovkami: Ade–Rib–P~P~P.[6] To je nicméně zavádějící a vysokoenergeti?nost vazby v ?ádném p?ípadě p?ímo nesouvisí s danou vazebnou energií. Na druhou stranu je právě p?enos fosfátovych skupin spojován s uvolňováním zna?né energie, a tak je termín ?makroergická vazba“ do jisté míry opodstatnitelny.[7]
Fyzikálně-chemické vlastnosti ATP se podobají vlastnostem jinych nukleotid?. Jedná se o bílou prá?kovitou látku[8] rozpustnou ve vodě, s několika záporně nabitymi skupinami. Absorbuje zá?ení v ultrafialové oblasti kolem 260 nm.[1]
Vyznam
[editovat | editovat zdroj]V biochemii je ATP znám jako nejbě?něj?í energetické obě?ivo ?ivych systém? (uvnit? buněk),[6] proto?e je schopen p?i svém vzniku do své struktury vratně uschovat relativně velké mno?ství energie, kterou je mo?no exergonickym (energii uvolňujícím) rozkladem pohánět jiné, endergonické (energii spot?ebovávající) procesy. Je to proto tzv. makroergická slou?enina. V rámci celé ?ady biochemickych pochod? dochází k tzv. spot?ebě ATP, tedy jeho hydrolyze na ADP + Pi, p?ípadně dokonce na AMP a PPi:[6][pozn 1]
- ATP + H2O → ADP + Pi
- ATP + H2O → AMP + PPi
Vznikly pyrofosfát PPi je pak hydrolyzován p?ítomnym enzymem pyrofosfatasou. Tím se uvolní dvojnásobné mno?ství energie.
Mimobuně?ny ATP má funkci i jako neurotransmiter (viz kapitola vyskyt).
Energetika ATP
[editovat | editovat zdroj]K reakcím sp?a?enym se spot?ebou (hydrolyzou) ATP pat?í celá ?ada fundamentálních chemickych proces? probíhajících v buňkách. Bez sp?a?ení s hydrolyzou ATP by tyto reakce probíhaly jen velice pomalu (měly by vysokou hodnotu změny Gibbsovy energie, ΔG). P?íkladem je první krok glykolyzy, p?eměna glukózy na glukóza-6-fosfát. Reakce glukózy s anorganickym fosfátem má ΔG = +13,8 kJ/mol, nicméně s ní sp?a?ená hydrolyza ATP se vyzna?uje změnou Gibbsovy energie ΔG = -30,5, a tak je cely sled reakcí energeticky favorizovany a proběhne.[6] P?esná hodnota ΔG pro hydrolyticky rozklad ATP na ADP a Pi je závislá na celé ?adě faktor?. Vliv má zejména pH, koncentrace dvojmocnych kovovych iont? (je? se asociují s fosfátem) a celková iontová síla v prost?edí. Obvykle se v mnoha reakcích udává standardní změna Gibbsovy energie (ΔG°') -30,5 kJ/mol, a?koliv v buně?ném prost?edí je reálněj?í hodnota -50 kJ/mol.[6] I takto vysoky energeticky schodek nemusí pro pr?běh ?ady reakcí sta?it, nicméně je?tě existuje alternativa. Rozklad ATP na AMP a PPi je doprovázen vy??í hodnotou ΔG: samotná hydrolyza na tyto produkty sice poskytne podobné mno?ství energie, jako hydrolyza na ADP,[6] ale do kone?ného ΔG se zapo?ítává i hydrolyza volného difosfátu (PPi), tak?e vysledná ΔG°' m??e ?init a? -109 kJ/mol.[2]
Co je ve skute?nosti p?í?inou energetického schodku p?i hydrolyze ATP na produkty s ni??ím po?tem fosfát?, to je p?edmětem dohad?. Z?ejmě má vliv celá ?ada faktor?. Fosfátové skupiny v ATP jsou silně záporně nabité a vzájemně se elektrostaticky odpuzují; hydrolyza sni?uje velikost těchto sil. Navíc mají fosfore?nany silnou tendenci asociovat se s rozpou?tědlem (vodou) – to je mnohem snaz?í u produkt? hydrolyzy. Kone?ně z?ejmě je díky hydrolyze ATP uspokojena poptávka fosfátovych skupin po elektronech, které jinak v ATP musí sousední fosfáty sdílet.[6] Nejvy??í vyznam má z?ejmě druhy jmenovany efekt.[9]
Role v ?ivych systémech
[editovat | editovat zdroj]
ATP slou?í jako substrát pro skupinu enzym? zvanych kinázy. Tyto enzymy, pat?ící mezi transferázy, p?ená?í fosfátovy zbytek na cílovou molekulu (jako je nap?. aminokyselinovy zbytek v p?ípadě proteinkináz). ATP m??e byt chápán jako kofaktor, jen? p?ená?í funk?ní skupinu atom? (fosfát - Pi) a následně se opět regeneruje z ADP na ATP.[10] Reakce katalyzované kinázami jsou obvykle víceméně jednosměrné, proto?e se p?i hydrolyze ATP nevratně uvolňuje velké mno?ství volné energie do okolí.[2][pozn 2] Jiny princip vyu?ívá celá ?ada ligáz: ty mnohdy hydrolyzují ATP (mají ATPázovou aktivitu) a uvolněná energie je vyu?ita k provedení liga?ní reakce (typu A + B).[10] Jiné typy enzym? mohou z ATP p?ená?et nap?. difosfát (za sou?asného vzniku AMP) ?i vyjime?ně adenosylovy zbytek za sou?asného uvolnění difosfátu a monofosfátu do prost?edí.[10]
ATP je (spole?ně s GTP, CTP a UTP) jedním ze substrát? pro syntézu RNA (transkripci). V rámci ?ty? zmíněnych nukleotid? nemá nicméně ?ádnou vylu?nou roli a za?leňuje se jako AMP do prodlu?ujícího se ?etězce RNA za sou?asného uvolňování pyrofosfátu do prost?edí.[2]
Vazba ATP do vazebného místa enzym? m??e mít i d?le?itou regula?ní funkci. ATP m??e toti? p?sobit jako alostericky regulátor, ktery je schopny změnit prostorovou strukturu enzymu a nap?íklad ho aktivovat ?i naopak deaktivovat. Enzymy jsou někdy nastaveny tak, aby vázaly ATP a hydrolyzovaly ho (ATPázy), co? m??e nap?íklad udělovat energii k mechanické práci enzym? ?i ke koordinovanému pohybu molekulárních motor? (myosin).[2] Dále ATP slou?í i jako substrát pro adenylátcyklázu, která vytvá?í z ATP cyklicky adenosinmonofosfát (cAMP), ktery slou?í jako tzv. druhy posel.
ATP také slou?í jako extracelulární signální molekula.
Vyskyt
[editovat | editovat zdroj]Vět?ina ATP v těle mnohobuně?nych organism? se vyskytuje vnitrobuně?ně, jen zanedbatelné mno?ství ATP se nachází i mimo vlastní buňky v extracelulárním prostoru. Koncentrace ATP v buňkách se li?í druh od druhu a v rámci jednoho těla tkáň od tkáně. Koncentrace ATP v buňkách v některych p?ípadech zvlá?tním zp?sobem pravidelně kolísá, jindy zase vzr?stá v pr?běhu dozrávání buněk. Dokonce i v rámci jednoho buně?ného typu se koncentrace ATP li?í p?i srovnání několika jedinc? a? dvojnásobně.[11] Zhruba v?ak vnitrobuně?ná koncentrace ATP ?iní 1–10 mmol/litr (mM).[12][13]
Méně známou skute?ností je to, ?e ATP se vyskytuje i mimo buňku, nap?íklad v tkáňovém moku ?i v krvi. Ven z buněk se ATP m??e dostat bu? v d?sledku poranění (z umírajících buněk), ale mnohdy se to děje i za normálních okolností nap?íklad pomocí speciálních membránovych kanál? ?i exocytózou pomocí vá?k? nap?. na synaptické ?těrbině. V některych tkáních tak m??e i mimo buňku nabyvat koncentrace ATP nanomolárních (nM) ?i dokonce mikromolárních (μM) koncentrací. Extracelulární ATP má celou ?adu funkcí a vá?e se na P1 a P2 receptory buněk. V nervové soustavě někdy slou?í jako pomocny neurotransmiter hrající d?le?itou roli v procesech paměti, u?ení a vnímání bolesti. V hladké svalovině ovlivňuje kontrakci, ve varlatech má vliv na uvolňování testosteronu. Dosud byly objeveny desítky fyziologickych rolí mimobuně?ného ATP.[14]
Doplňování hladiny ATP
[editovat | editovat zdroj]M??e-li hydrolyza ATP poskytovat energii pro pr?běh celé ?ady reakcí, pak musí existovat i zp?sob, jak za pomoci je?tě energeticky bohat?ích látek doplňovat zásobu ATP.[pozn 3] ATP musí byt neustále regenerováno ve fosforyla?ních buně?nych reakcích, p?i nich? obvykle dochází k rozkladu energeticky bohatych organickych látek. V ?ádném p?ípadě neslou?í ATP jako dlouhodobá zásobárna energie ?na hor?í ?asy“. Kdyby se ATP neustále nedoplňovalo, do?ly by jeho zásoby v pr?měrné sav?í buňce po jedné ?i dvou minutách. Ka?dá buňka tedy za sekundu spot?ebuje asi 10 milion? (107) molekul ATP, celé lidské tělo ka?dou minutu rozlo?í asi 1 gram ATP.[2][pozn 4] V extrémních p?ípadech samoz?ejmě pot?eba ATP roste. Bylo spo?ítáno, ?e svaly maratonského bě?ce Channu?iho za p?ibli?ně dvě hodiny běhu spot?ebovaly (rozlo?ily) kolem 60 kg ATP, tedy více, ne? on sám vá?il.[15] P?í?inou tohoto zdánlivého paradoxu je fakt, ?e ka?dá molekula ATP byla mnohokrát ve svalech spot?ebována na ADP a následně byl ADP opětovně fosforylován na nové ATP. Naopak ve spánku se pot?eba ATP (ve srovnání s bděním) někdy a? stonásobně sni?uje.[6]
Rozklad a biosyntéza
[editovat | editovat zdroj]ATP jako takovy se obvykle recykluje v?dy po své hydrolyze na ADP ?i AMP. ?ást těchto nukleotid? nicméně podléhá rozkladu na nukleosid adenosin, ten se rozkládá na adenin a ribózu. Adenin se rozkládá na ureát. Odbourané nukleotidy se samoz?ejmě musí stále doplňovat, co? se děje slo?itou biosyntetickou cestou, p?i ní? je purinovy skelet adeninu sestavován ze sedmi r?znych ?díl?“. Nejprve se vytvo?í cukerná a fosfátová ?ást molekuly, na?e? se teprve za?ne skládat adenin.[1]
Regenerace
[editovat | editovat zdroj]Vět?ina ATP se po svém rozkladu na ADP ?i AMP obvykle znovu regeneruje opětovnym dodáním koncovych fosfátovych skupin. Co se ty?e AMP, obvykle dochází k reakci AMP + ATP → 2ADP (za katalyzy adenylylkinázou). Hladina ADP by tedy v buňkách postupně vzr?stala, proto?e ATP se neustále spot?ebovává.[16] Existuje nicméně několik mechanism?, které zaji??ují fosforylaci ADP na ATP. V buňkách existuje i negativní zpětná vazba, která zaji??uje, ?e kdy? je hladina ADP v buňce p?íli? vysoká, dochází k aktivaci enzym? podílejících se na oxidaci cukr?: to stimuluje regeneraci ATP z ADP.[2]
Jednou z mo?ností je fosforylace na substrátové úrovni, která je obvykle sou?ástí ranych fází metabolismu cukr?, nicméně pro některé mikroorganismy p?edstavuje jedinou mo?nost syntézy ATP.[1] V glykolyze vzniká ATP ú?inkem fosfoglycerátkinázy p?i p?eměně 1,3-bisfosfoglycerátu na 3-fosfoglycerát a dále ú?inkem pyruvátkinázy p?i p?eměně fosfoenolpyruvátu na pyruvát. V Krebsově cyklu p?ímo ATP zpravidla nevzniká, ale v reakci katalyzované sukcinyl-CoA-syntetázou dochází ke vzniku GTP, jen? m??e byt snadno na ATP p?eveden: ADP + GTP ? ATP + GDP.[6] Speciální mo?ností je vznik ATP ve svalech p?enosem fosfátové skupiny z kreatinfosfátu (?i argininfosfátu) na ADP za vzniku ATP a kreatinu (resp. argininu) – tato reakce vytvá?í pohotovou zásobu energie v pr?běhu svalové práce.[1]
Tyto v?echny jmenované metody v?ak zpravidla nemají takovy vyznam, jako reakce odehrávající se v mitochondriích a plastidech, p?ípadně na prokaryotickych cytoplazmatickych membránách.[6] Ve v?ech p?ípadech jde o to nějakym zp?sobem vytvo?it protonovy gradient nap?í? membránou. Tento gradient proton? podle chemiosmotické teorie vytvá?í dostate?ny zdroj energie pro ?innost enzymu ATP syntázy, co? je molekulární motor umo?ňující regeneraci ATP z ADP. Zp?sob?, jak vytvo?it protonovy gradient, je celá ?ada a k nejvyznamněj?ím pat?í zejména světelná fáze fotosyntézy (a na ni navazující fotofosforylace), dychací ?etězec jako sou?ást buně?ného dychání, p?ípadně ?innost bakteriorodopsinu některych archebakterií. Fotosyntetické pochody se odehrávají v chloroplastech, dychací ?etězec probíhá v mitochondriích ?i na buně?né membráně prokaryot.
Odkazy
[editovat | editovat zdroj]Poznámky
[editovat | editovat zdroj]- ↑ P?i?em? Pi je zkratka pro monofosfát (PO43?) a PPi je difosfát (té? pyrofosfát, P2O72?).
- ↑ V pr?běhu takové hypotetické enzymatické reakce by musel spontánně vzniknout ATP z ADP a Pi, co? je nereálné. Pro pr?běh opa?né reakce, defosforylace, se tedy vyu?ívá zcela odli?ná t?ída enzym?, tzv. fosfatázy.
- ↑ Jedním ze zp?sob? je nap?íklad reakce fosfoenolpyruvátu s ADP za vzniku ATP a pyruvátu. Sled díl?ích reakcí má celkově exergonicky pr?běh (ΔG = ?31,4).[6] Z dal?ích slou?enin schopnych fosforylovat ADP je mo?né jmenovat acylfosfáty, karbamoylfosfát, 1,3-bisfosfoglycerát, atp.[1]
- ↑ Tzn. buně?ny pool ATP je poměrně maly a turnover musí byt nutně vysoky.
Reference
[editovat | editovat zdroj]- ↑ a b c d e f g h i VODRá?KA, Zdeněk. Biochemie. Praha: Academia, 2007. ISBN 978-80-200-0600-4.
- ↑ a b c d e f g h ALBERTS, Bruce , et al. The Molecular Biology of the Cell. [s.l.]: Garland Science, 2002. (4th. ed). Dostupné online. ISBN 0-8153-3218-1.
- ↑ LOHMANN, K. über die Pyrophosphatfraktion im Muskel. Naturwissenschaften. Srpen 1929, ro?. 17, ?ís. 31, s. 624–5. Dostupné online. doi:10.1007/BF01506215.
- ↑ LIPMANN, F. Metabolic Generation and Utilization of Phosphate Bond Energy. Adv. Enzymol.. 1941, ro?. 1, s. 99–162. ISSN 0196-7398.
- ↑ The Nobel Prize in Chemistry 1997 [online]. Nobel Foundation [cit. 2025-08-06]. Dostupné online.
- ↑ a b c d e f g h i j k VOET, Donald; VOET, Judith. Biochemie. 1.. vyd. Praha: Victoria Publishing, 1995. ISBN 80-85605-44-9.
- ↑ CHANCE, B.; LEES, H.; POSTGATE, J. R. The meaning of "reversed electron flow" and "high energy electron" in biochemistry. Nature.. 1972, ro?. 238, ?ís. 5363, s. 330–1. Dostupné online. ISSN 0028-0836.
- ↑ MILNE, George W. A. Gardner's commercially important chemicals: synonyms, trade names, and properties. [s.l.]: John Wiley and Sons, 2005. Dostupné online. ISBN 9780471735182. S. 1178.
- ↑ MORAN, Lawrence A. Sandwalk: Why Is ATP an Important Energy Currency in Biochemistry? [online]. 2008. Dostupné online.
- ↑ a b c VODRá?KA, Zdeněk; RAUSCH, Pavel; Ká?, Jan. Enzymologie. [s.l.]: V?CHT v Praze, 1998.
- ↑ ATAULLAKHANOV, Fazoil I.; VITVITSKY, Victor M. What Determines the Intracellular ATP Concentration. Bioscience Reports. 2025-08-06, ro?. 22, ?ís. 5, s. 501–511. ISSN 0144-8463.
- ↑ BEIS, I.; NEWSHOLME, E. A. The contents of adenine nucleotides, phosphagens and some glycolytic intermediates in resting muscles from vertebrates and invertebrates. Biochem J.. 1975, ro?. 152, ?ís. 1, s. 23–32. Dostupné online. ISSN 0264-6021.
- ↑ Adenosine Triphosphate - an overview | ScienceDirect Topics. www.sciencedirect.com [online]. [cit. 2025-08-06]. Dostupné online.
- ↑ EKOKOSKI, Elina. Extracellular ATP as a Regulator of Intracellular Signaling in Thyroid FRTL-5 Cells. Helsinki: [s.n.], 2000. Dostupné online. ISBN 952-91-2781-2.
- ↑ DICARLO, Stephen E.; COLLINS, Heidi L. Estimating ATP resynthesis during a marathon run: a method to introduce metabolism. Advances in Physiology Education. 2025-08-06, ro?. 25, ?ís. 2, s. 70–71. Dostupné v archivu po?ízeném dne 2025-08-06. Archivováno 22. 3. 2016 na Wayback Machine.
- ↑ MURRAY, Robert K., Daryl K. Granner, Peter A. Mayes, Victor W. Rodwell. Harper's Illustrated Biochemistry. [s.l.]: Lange Medical Books/McGraw-Hill; Medical Publishing Division, 2003. ISBN 0-07-138901-6.
Literatura
[editovat | editovat zdroj]- VOET, Donald; VOET, Judith. Biochemie. 1.. vyd. Praha: Victoria Publishing, 1995. ISBN 80-85605-44-9.
- VODRá?KA, Zdeněk. Biochemie. Praha: Academia, 2007. ISBN 978-80-200-0600-4.
Externí odkazy
[editovat | editovat zdroj]
Obrázky, zvuky ?i videa k tématu adenosintrifosfát na Wikimedia Commons
